Holoenzima e Enzima? 11 fatos (leia isto primeiro)

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Enzimas existe em duas formas forma inativa e ativa. A forma inativa da enzima é conhecida como zimogênio e a forma ativa é chamada de holoenzima. A holoenzima consiste em dois componentes, apoenzima e coenzima. A apoenzima regula a especificidade para substratos em combinação com uma coenzima que é um potenciador da atividade catalítica de uma enzima.

A holoenzima é conhecida como uma forma bioquímica ativa completa de uma enzima que é composta por dois componentes, apoenzima e uma coenzima que torna a enzima cataliticamente ativa. Eles também determinam a especificidade da enzima em relação a diferentes substratos na mistura de reação, ligando-se ao sítio ativo da enzima onde ocorre a transformação de substratos em produtos. 

Funções das holoenzimas

Uma enzima em sua forma ativa é conhecida como holoenzima que é cataliticamente ativa e participa do processo de reação onde os substratos são convertidos nos produtos. No final da reação, os constituintes da enzima, como apoenzima e coenzima, que são pequenas moléculas de proteína ou grupos funcionais, são liberados do sítio ativo da enzima na corrente sanguínea para participar de outra reação enzimática.

A enzima precisa de cofator para sua ativação e funções completas, sem qualquer cofator uma enzima se tornará inativa e é chamada de zimogênio. Um exemplo de zimogênio pode ser o tripsinogênio, que é uma forma inativa de tripsina. Os cofatores incluem moléculas não proteicas ou íon metálico que melhora a atividade catalítica de uma enzima.

Estrutura de holoenzimas

Uma composição típica de holoenzima inclui uma enzima mais um cofator e uma apoenzima, que podem ser quaisquer moléculas não proteicas. Há uma variedade de holoenzimas diferentes, cada uma com suas funções significativas. Os componentes estruturais de algumas holoenzimas são os seguintes:

  • DNA Polimerase III: Consiste em suas subunidades, a subunidade alfa (α), o ε subunidade e subunidade θ.
  • RNA Polimerase II: Consiste em várias proteínas que envolvem a transcrição do DNA. É composto por 12 subunidades e seu tamanho é de 550 quilos Dalton. Ele contém basicamente fatores transcricionais, RNA polimerase II e proteínas reguladoras da expressão gênica, que juntas são conhecidas como proteínas SRB.
  • Holoenzima Proteína Quinase A: Existe em duas formas a forma inativa e ativa. A forma inativa da PKA consiste em tetrâmero com duas subunidades reguladoras e duas subunidades catalíticas. É um tipo de proteína quinase serina.

Exemplos de holoenzimas

Existem diferentes tipos de holoenzimas conhecidos com múltiplas subunidades e são encontrados tanto em procariontes quanto em eucariotos. Os exemplos de holoenzimas incluem;

DNA Polimerase III

A DNA polimerase III é uma holoenzima que está envolvida principalmente na replicação de procariontes. Ele funciona em combinação com outras polimerases de DNA incluem, Pol I, Pol II, Pol IV e V.

holoenzima e enzima
Estrutura da DNA Polimerase Holoenzima III Imagem de Wikipedia

RNA polimerase II

A RNA Polimerase II é uma holoenzima encontrada em eucariotos que participam do processo de transcrição, formação de um mRNA, snRNA's e microRNA's a partir do DNA duplex. Também é conhecida como RNA polimerase dependente de DNA.

Rotular RNA pol II
Imagem de RNA Polimerase II de Wikipedia

Holoenzima Proteína Quinase A

A holoenzima PKA atua como um receptor para o monofosfato de adenosina cíclico (cAMP) e também é um regulador da função cardíaca e sua morfologia. É ativado por diferentes tipos de ligantes, como hormônios, neurotransmissores e outros sinais.

Qual é a relação entre holoenzima e enzima?

A holoenzima é uma enzima ligada a cofatores e coenzimas que aumenta sua atividade catalítica. As enzimas são inativas em sua forma normal; eles estão flutuando livremente na corrente sanguínea esperando para serem ativados por seus parceiros de ligação específicos. Eles são ativados pela ligação eficiente de cofatores e coenzimas e então são denominados como holoenzimas.  

O tripsinogênio é uma forma inativa da enzima tripsina que é produzida no pâncreas e é ativada na forma ativa tripsina pela clivagem do peptídeo de ativação amino-terminal com a ajuda da enteroquinase no intestino delgado.

Diferença entre Holoenzima e Apoenzima

HoloenzimaApoenzima
A holoenzima é uma estrutura complexa que se forma pela combinação de apoenzima e seus cofatores que não são de natureza proteica.Apoenzima é a forma inativa de uma enzima que é convertida na forma ativada pela união de certos cofatores.
Refere-se à forma cataliticamente ativa completa da enzima.É conhecida como uma enzima inativa.
É composto por uma enzima e vários cofatores.É composto apenas de enzimas.  
Sua estrutura é complexa e ativa.A estrutura é menos complexa e inativa.
Exemplos incluem, DNA polimerase III e RNA polimerase II que são ambas estruturas de múltiplas subunidades.Exemplos incluem, tripsinogênio, apo glicose oxidase, etc.
Diferença entre Holoenzima e Enzimas

Como a holoenzima é uma enzima?

A holoenzima é uma forma ativa completa de enzima que está envolvida na ativação catalítica das reações químicas e biológicas que ocorrem dentro das células. As holoenzimas contêm várias subunidades em diferentes formas. A holoenzima é formada por uma enzima inativa ligada a coenzimas.

As enzimas são compostas apenas de proteínas, enquanto a holoenzima é uma forma conjugada de uma enzima inativa e uma molécula não proteica chamada cofator que torna a enzima cataliticamente ativa.

A holoenzima é uma enzima ativa?

Sim, a holoenzima é um complexo de cofatores e coenzimas que juntos ativam a apoenzima que é uma enzima inativa. A forma ativa da apoenzima é conhecida como holoenzima, que atua no aumento da velocidade das reações bioquímicas. O cofator que é o parceiro de ligação da apoenzima é uma molécula não proteica ou um íon metálico.

A exemplo de cofator inclui, ATP, minerais e vitaminas. Coenzimas são moléculas orgânicas que incluem dinucleotídeo de nicotineamidaadenina (NAD), fosfato de dinucleotídeo de nicotineamida adenina (NADP), dinucleotídeo de flavina adenina) FAD). Essas coenzimas estão envolvidas na reação de transferência de elétrons.

Todas as enzimas podem ser holoenzimas?

Sim, todas as enzimas podem ser holoenzimas. Qualquer enzima não pode permanecer inativa por muito tempo em uma célula viva. A enzima precisa de cofatores para ser ativada e, sem nenhum cofator, são denominadas apoenzimas. Holoenzimas são as enzimas cataliticamente ativas que realizam uma variedade de reações bioquímicas dentro de organismos vivos.

Onde as holoenzimas são encontradas?

Há uma variedade de holoenzimas encontradas no corpo que são feitas naturalmente pela conjugação de cofatores e coenzimas com a enzima. Um tipo de holoenzima é a CaMKII, composta por 12 subunidades, encontrada nas sinapses onde as células nervosas se unem. A holoenzima PKA (Proteína Quinase A) é funcionalmente ativada no coração, onde regula o funcionamento e a morfologia cardíaca. ADN

Como as holoenzimas são produzidas e quando?

Apoenzima e seus cofatores de ligação estão envolvidos na produção de holoenzimas. As holoenzimas são formadas por polipeptídeos e cofatores inorgânicos ou orgânicos. Apoenzima é uma enzima inativa que precisa de cofatores e coenzimas para voltar ao seu estágio ativo. Depois de ser ativada por seus parceiros de ligação, uma enzima agora é chamada de Holoenzima, que é cataliticamente ativa.

As holoenzimas também são chamadas de enzimas conjugadas. As RNA polimerases bacterianas são compostas por certas proteínas e múltiplas subunidades. A holoenzima DNA polimerase III é ativada na forquilha de replicação e faz parte do replissoma durante a replicação do DNA procariótico. A holoenzima RNA polimerase é encontrada em eucariotos e é ativada durante o processo de formação do RNA conhecido como processo de tradução.

O que é importante sobre holoenzimas?

A holoenzima é importante devido à sua função como uma enzima ativa com alta atividade catalítica. A principal função das holoenzimas é a formação de produtos a partir da variedade de substratos. Holoenzimas desempenha um papel significativo em vários processos biológicos em procariontes e eucariotos.

A DNA polimerase III e a RNA polimerase II são um tipo de holoenzimas que são importantes para a síntese de mRNA, snRNA e microRNA em procariontes e eucariotos.

Conclusão

Para concluir o artigo, podemos dizer que as holoenzimas são a forma ativa das enzimas e são importantes na realização de diversas reações biológicas e são importantes para a manutenção do funcionamento normal das células.

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