Estrutura de ligação peptídica: ligação, ressonância, forma, 4 tipos de estrutura e fato detalhado

Neste artigo, discutimos o que é ligação peptídica, estrutura de ligação peptídica, síntese e fatos detalhados.

Antes de começar com uma ligação peptídica, primeiro sabemos que uma ligação peptídica nada mais é do que uma combinação de dois ou mais aminoácidos. O terminal N de um aminoácido se liga ao terminal C de outro aminoácido e forma uma ligação peptídica. Esta ligação peptídica pode formar uma estrutura proteica.

Se o aminoácido contém qualquer grupo aromático, eles podem formar uma estrutura proteica terciária. Em resumo, as ligações peptídicas nada mais são do que um polímero de aminoácidos ligado a aminoácidos via ligação amida com perda de água.

Fórmula de ligação peptídica

Se considerarmos uma estrutura de ligação peptídica, podemos descobrir facilmente a fórmula da ligação peptídica. A fórmula da ligação peptídica é R₁-CONH-R₂. Onde -CONH- é a ligação de ligação amida e R₁ e R₂ são a cadeia lateral de dois aminoácidos diferentes.

Estrutura de ligação peptídica

A estrutura de ligação peptídica é rígida, planejadora e trans. Apresenta um caráter parcial de dupla ligação devido ao efeito de ressonância entre N da amida e O do grupo carboxila.

Aqui o hidrogênio do grupo amida e O do grupo carboxila ficam trans entre si.

Síntese da ligação peptídica

Há cinco passos para sintetizar uma ligação peptídica, eles estão listados abaixo

• N-proteção do aminoácido N-terminal
• C-proteção do aminoácido C-terminal
• Ativação do grupo -COOH do aminoácido N-terminal N-protegido
• Formação de ligação de amida
• Desproteção

N-proteção do aminoácido N-terminal (alanina) usando a funcionalidade tboc

Na ligação peptídica estruturar o par solitário over N é atacado no carbono carbonílico da funcionalidade tboc e obtém o grupo Amina protegido, de modo que não pode reagir mais com outro reagente.

C-proteção do aminoácido C-terminal (glicina) por etanol na presença de ácido

Na presença de ácido forte e etanol, o grupo ácido é convertido em éster, é uma reação de esterificação simples. Assim, esse grupo carboxila ficou protegido ou travado e não interferiu em nenhuma outra reação.

Ativação do grupo -COOH do aminoácido N-terminal N-protegido

 As Ácido carboxílico é menos reativo devido à presença do grupo carboxila, por isso precisou ser ativado para participar da reação desejada.

Então, precisamos de um agente ativador que possa ativar o grupo carboxílico.

Usamos aqui di-ciclohexil carbodiimida para ativar o grupo carboxílico convertendo-o em uma amida. A amida tem maior reatividade do que o grupo carboxílico.

O par solitário sobre O no grupo carboxílico atacou o centro de carbono em DCC e o grupo carboxílico converteu-se no grupo amida.

Formação de ligação amida/formação de ligação peptídica

Agora é hora de fazer uma ligação peptídica através da perda de água entre aminoácidos protegidos por N e aminoácidos protegidos por C.

Desproteção

Agora é hora de proteger o terminal N e o terminal C dos aminoácidos para obter a ligação peptídica original.

A funcionalidade Tboc pode ser removida por condição básica leve ou usando TFA/CH₂Cl₂ e parte éster removida por condição básica.

O nome da ligação peptídica está de acordo com as 3 primeiras letras de cada aminoácido e o primeiro nome começa com aquele aminoácido cujo terminal N fica protegido.

Estrutura de ressonância de ligação peptídica

Sim, existe uma possível estrutura ressonante em uma estrutura de ligação peptídica. Como a estrutura da ligação peptídica é um planejador, todas as moléculas devem estar no mesmo plano e a ressonância ocorre dentro do grupo amida entre os átomos de C=O e N que estão ligados a esse C.

A estrutura de ligação peptídica é formada durante a transcrição?

Na estrutura de ligação peptídica, um fator de transcrição reconhece a determinada região do DNA que controla o código genético no RNA. A proteína de DNA pode se formar por ZN-fingers e esses Zn-fingers contêm doador de cisteína-S e doador de histidina-N. Por fim, eles formam α-hélice. A cisteína e a histidina são aminoácidos e podem formar ligações peptídicas na transcrição.

O resíduo característico dos dedos de Zn é

-(Tyr, Phe)-X-Cys-X_2-4-Cis-X₃-Phe-X₅-Leu-X₂-Seu-X_3-5-Dele-

Onde X é aminoácidos variáveis. O Zn é particularmente adequado para a ligação de proteínas em uma confirmação particular de acordo com a série Irving-William e, portanto, torna um complexo estável via doadores S e N. Esta é uma proteína inativa redox para que possa evitar o dano oxidativo do DNA.

Estrutura de ligação peptídica dissulfeto

Muitas proteínas, peptídeos e enzimas desenvolveram vários mecanismos de defesa impedindo-os de desnaturação ou degradação. A ligação de di sulfeto é uma das técnicas de proteção. A ligação dissulfeto aumenta a estabilidade termodinâmica de um peptídeo, bem como de uma proteína. Uma ligação dissulfeto pode salvar uma ligação peptídica de alta temperatura, pH muito ácido ou básico, e uma alta concentração de solventes orgânicos, aumentando a meia-vida do peptídeo.

Geralmente, as ligações dissulfeto estabilizam as proteínas adequadamente dobradas e desestabilizam o desnaturante.

Principalmente a ligação dissulfeto pode ser observada naqueles peptídeos formados a partir do aminoácido cisteína. Existem dois mecanismos de formação de ligações dissulfeto, um é a química da troca tiol/sulfeto e outro é a cinética e termodinâmica do dobramento oxidativo.

No 1^st etapa de reatividade do tiolato de cisteína será realizada, então o dissulfeto misto é quebrado por ataque nucleofílico de 2^nd tiolato de proteína. Como tiol removido como grupo de saída pelo tiolato de cisteína.

Estrutura de ligação peptídica na proteína

Existem basicamente quatro tipos de estruturas de proteínas

• Primário - Montagem
• Secundário- dobrável
• Embalagem terciária
• Interação trimestral

Estrutura primária

A montagem ocorre no ribossomo para a estrutura primária. Estrutura primária envolvida na síntese por desidratação de proteínas e polimerização de aminoácidos que estão ligados para tRNA:

NH₃⁺ – {A + B à AB + H₂O}_n -COO^-

O processo acima é termodinamicamente desfavorável como a mudança na energia, ou seja, DE = +10kJ/mol, então a mudança na energia livre de Gibb será positiva. A estrutura primária é linear, ordenada e unidimensional. Tem uma sequência especial de aminoácidos que estão em alguma ordem. Por convenção, o nome da estrutura primária é escrito a partir do Extremidade do terminal N para o terminal C final.

Para uma estrutura primária, um polímero de aminoácidos perfeitamente linear é inútil, pois a função do aminoácido linear é nula e energeticamente desfavorável.

Estrutura secundária

Na estrutura secundária, a proteína é dobrada. O processo de dobramento ocorre no citosol. A estrutura secundária de uma proteína está envolvida na interação espacial entre os aminoácidos. A estrutura secundária pode ou não envolver proteínas chaperonas, mas o processo não é termodinamicamente o valor favorável da mudança de energia é muito baixo.

A estrutura de uma proteína secundária é não linear e tridimensional. Os fatores de estabilização da proteína secundária são as ligações de hidrogênio, a força eletrostática e a atração de van der Waal.

Determinação da estrutura secundária

Bobina aleatória (estado desdobrado)

positivo em 212 nm (π->π*)

negativo em 195 nm (n->π*)

 b -Folha

negativo em 218 nm (π->π*)

positivo em 196 nm (n->π*)

 a-hélice

positivo (π->π*)_{perpendicular} em 192nm

negativo (π->π*)_paralelo em 209nm

negativo em 222 nm é desviado para o vermelho (n->π*)

Estrutura terciária

O empacotamento de uma proteína ocorre no citosol (~60% de água em massa, ~40% de água de hidratação). Chaperons e proteínas de membrana promoveram o processo onde o solvente e a estrutura secundária da proteína interagem. A estrutura terciária cai em estados de glóbulo fundido. Esta é uma parte essencial. O processo é termodinamicamente desfavorável, pois a entropia geral dessa reação diminui devido ao efeito hidrofóbico. Então é necessário para a formação da estrutura terciária.

A estrutura de uma proteína terciária é não linear e tridimensional como uma estrutura secundária. O fator de estabilização da estrutura terciária é a ligação de hidrogênio, empacotamento hidrofóbico e até mesmo ligações covalentes, como a formação de ligações dissulfeto. Um polímero de aminoácidos globular é dobrado e sua função é catalítica e é um processo energeticamente favorável.

Estrutura Trimestral

 A interação ocorre no citosol, que está muito próximo de outras proteínas de empacotamento dobradas e organizadas de modo que a interação pode ser forte o suficiente. O processo de interação na estrutura quaternária é promovido por Chaperones, proteínas de membrana e elementos citosólicos e extracelulares. A DE do processo diminui. Aqui ocorre desolvatação que resulta em uma redução da área de superfície.

A proteína globular é um exemplo de estrutura quaternária, por exemplo, hemoglobina.

A estrutura quaternária está amplamente envolvida no papel catalisador. A estrutura quaternária também são proteínas fibrosas, por exemplo, colágeno, que desempenha um papel importante na determinação estrutural. Assim se forma a estrutura quaternária. A estrutura quaternária é não linear, tridimensional. Também está envolvido em polímeros de aminoácidos globais e distintos em diferentes sequências de aminoácidos. A ligação de hidrogênio, a ligação covalente, o empacotamento hidrofóbico e a exposição hidrofílica estabilizaram a estrutura quaternária.

Perguntas frequentes

Por que a ligação peptídica não está envolvida na estrutura terciária?

 Na verdade, a estrutura terciária da proteína é formada devido à interação do grupo R dos aminoácidos.

Essas interações de grupos alquil podem envolver ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, forças de dispersão de London, interação de van der Waal e, em algum momento, também podem ser ligações dissulfeto. Além disso, às vezes há interação hidrofóbica que ocorre em aminoácidos que são apolares. Assim, não há chance de formação de ligação amida ou formação de ligação peptídica na estrutura terciária.

Por que a ligação peptídica é uma ligação dupla parcial?

Devido à ressonância entre C=O e CN do grupo amida, há deslocalização do elétron e haverá uma ligação C=N parcial formada. Isso só acontece quando os aminoácidos formam uma ligação peptídica. Assim, a ligação peptídica contém uma ligação dupla parcial.

Por que a ligação peptídica é planar?

Em uma ligação peptídica, todos os átomos de carbono de aminoácidos individuais são sp² hibridizado.

Assim, eles são planares e situados no mesmo plano, também é evidente que é possível a ressonância na ligação peptídica e a ressonância ocorre apenas todos os átomos estão presentes no mesmo plano. Portanto, a ligação peptídica é planar.

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Biswarup Chandra Dey

Olá……Eu sou Biswarup Chandra Dey, concluí meu mestrado em Química pela Universidade Central de Punjab. Minha área de especialização é Química Inorgânica. Química não é só ler linha por linha e memorizar, é um conceito para entender de forma fácil e aqui estou compartilhando com vocês o conceito de química que aprendo porque vale a pena compartilhar conhecimento.