Neste artigo " Ligação Peptídica vs Ligação Dissulfeto”, a diferença e comparação entre essas duas ligações são discutidas brevemente.
| Assunto | Ligação Peptídica | Ligação de dissulfeto |
| Ligação entre | As ligações peptídicas conectam quaisquer dois aminoácidos. | As ligações dissulfeto são a ligação entre os grupos tiol do resíduo de cisteína nas proteínas. |
| função | As ligações peptídicas formam a estrutura primária das moléculas de proteína. | Função deste ligação dissulfeto é para estabilizar a estrutura secundária e terciária de proteínas. |
| Átomos participantes | O átomo de nitrogênio do grupo amina de um aminoácido forma a ligação peptídica com o átomo de carbono do grupo ácido carboxílico proveniente de outro aminoácido. | A cisteína, possuindo um grupo -SH em sua cadeia lateral, participa da formação da ligação dissulfeto. |
| Reação de Formação | As ligações peptídicas são formadas através da reação de condensação. | As ligações dissulfeto são formadas através do processo de dobramento oxidativo. |
A formação da ligação dissulfeto envolve uma reação entre os grupos tiol provenientes de dois resíduos de cisteína, nos quais S- O ânion pode atuar como nucleófilo e atacar a cadeia lateral de outro resíduo de cisteína para formar a ligação dissulfeto.
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Definição de Ligação Dissulfeto e Ligação Peptídica
Ligações dissulfureto são formados entre os grupos sulfidrila (SH) de cadeia lateral de resíduos de cisteína tatravés do processo de dobramento oxidativo. Esta ligação sulfureto é um componente chave da estrutura secundária e terciária das moléculas de proteína. Esta é basicamente uma ligação covalente química, desempenha um papel importante na gelificação induzida pelo calor de proteínas globulares. A ligação dissulfeto (ligação SS) ajuda a ligar duas cadeias peptídicas ou partes diferentes de qualquer outra cadeia peptídica e se torna o determinante estrutural da proteína.
Peptide ligação é um covalente químico também conhecida como amida (CONH2) ligação presente na estrutura primária da proteína. Esta ligação é formada pela ligação de dois alfa (α)amino consecutivos ácido. Neste curso formação de ligação peptídica, o grupo amina (NH2) de um alfa-aminoácido reage com o grupo ácido carboxílico (COOH) de outro alfa-aminoácido através do processo de condensação (eliminação de uma molécula de água).
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Perguntas Mais Frequentes (FAQ)
Os peptídeos podem ter ligações dissulfeto?
Essas ligações dissulfeto são encontradas em quase todos os tipos de peptídeos ou proteínas extracelulares e é um componente integral da estrutura terciária da proteína.
Em pontes de dissulfeto de proteína, que são formadas pelo acoplamento de dois grupos tiol (grupos SH) são a espinha dorsal da estrutura secundária e terciária da proteína. Esta ligação é expressa como “RSSR1”, também conhecido como SS bond.
Esta ligação geralmente consiste em parte polar ou hidrofílica e parte não polar ou hidrofílica.. As cadeias laterais hidrofílicas são frequentemente orientadas para a superfície, enquanto a parte não polar ou hidrofílica é principalmente empurrada para dentro da estrutura da proteína. Com os grupos polares, acessíveis na superfície, as proteínas são capazes de se ligar a outras moléculas proteicas ou não proteicas.
Assim, a ligação dissulfeto estabiliza a estrutura 3D da proteína e exibe atividade redox fisiologicamente apropriada. Essas ligações também ajudam a diminuir as escolhas entrópicas que facilitam a progressão da dobra em direção à configuração inadequadamente dobrada.
Esta ligação pode governar os processos biológicos básicos em organismos vivos. O formação da ligação dissulfeto pela ligação entre as duas cadeias laterais que consistem em átomos de S leva a dois processo de transferência de elétrons de um grupo sulfidrila reduzido de cisteínas (SH) para o grupo cistina oxidado (SS).
A reação acima é frequentemente acelerada pelo catalisador enzimático, tiorredoxina ou isomerases de dissulfeto de proteína.
As ligações dissulfeto são basicamente formadas intramolecular, mas em alguns casos pode ser formado entre duas cisteínas visinais.
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Quais peptídeos podem formar ligações dissulfeto?
Os peptídeos que não possuem grupos sulfidrila (grupos SH) não podem participar da formação da ligação dissulfeto.
Existem quase 500 aminoácidos conhecidos pelos cientistas. Entre eles existem apenas vinte aminoácidos que são o componente de construção de qualquer organismo vivo. Na formação da ligação peptídica, quase todos esses vinte aminoácidos podem participar, mas nem todos podem participar da formação da ligação dissulfeto.
Os aminoácidos que possuem apenas grupos tiol ou sulfuidril pode formar a ligação dissulfeto. Neste grupo, a cisteína é a única aminoácidos (aminoácido não essestial) que tem a capacidade de formação desta ligação.
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A cisteína é ligeiramente diferente dos outros aminoácidos conhecidos devido ao seu grupo SH reativo. Assim, dois resíduos de cisteína podem formar a ligação dissulfeto entre diferentes partes das mesmas moléculas de proteína através de seus grupos tiol oxidáveis. Mesmo os resíduos também podem formar essa ligação entre duas cadeias polipeptídicas separadas.
A cisteína é muito importante para o colágeno e principal proteína para a pele, unhas e cabelos. A cisteína pode ser encontrada principalmente em domínios extracelulares de proteínas de membrana e também em proteínas secretoras.
Há outro aminoácido contendo enxofre, Metionina, não pode participar na formação de ligações dissulfeto devido à ausência de grupos tiol .Tem grupo metil (CH3) ligado com enxofre. Esta ligação torna a metionina mais hidrofóbica, estericamente impedida e muito menos reativa em comparação com a cisteína.
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A vantagem da cisteína sobre outros aminoácidos contendo enxofre na formação da ligação dissulfeto é que a cisteína pode ser facilmente oxidada e formar o dímero que contém ligação dissulfureto entre dois resíduos de cisteína numa cadeia polipeptídica.
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Sou Aditi Ray, uma PME de química nesta plataforma. Concluí a graduação em Química pela Universidade de Calcutá e a pós-graduação pela Techno India University com especialização em Química Inorgânica. Estou muito feliz por fazer parte da família Lambdageeks e gostaria de explicar o assunto de forma simplista.
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