Enzimas são “gnomos” de todo processo celular. Ptas enzimas são moléculas de proteínas funcionais. Essas biomoléculas auxiliam várias reações metabólicas e participam de processos de anabolismo e catabolismo. Eles aumentam as taxas de reação e resultam em produtos fisiologicamente significativos.
- Desidrogenase
- Oxidases
- Redutase
- Peroxidase
- Oxigenase
- Metiltransferase
- Aciltransferase
- Glicosiltransferase
- Transaminase
- Fosfotransferase
- Enxofre-transferase
- Nuclease
- Glicosilase
- Peptidase
- Liase
- isomerase
- epimerase
- Racemase
- Mutase
- Ligase
- Quinase
- Descarboxilase
Desidrogenase
A desidrogenase é um tipo de enzima oxidorredutase. Catalisa a oxidação do substrato reduzindo um aceptor de elétrons como NAD+ ou NADP++ ou FAD ou qualquer coenzima de flavina. Essa enzima facilita a remoção de hidrogênio para um aceptor de elétrons junto com a liberação de um próton ou a transferência de dois átomos de hidrogênio.
Exemplos- Aldeído desidrogenases, piruvato desidrogenase, succinato desidrogenase
oxidase
Esta enzima estimula a oxidação transferindo hidrogênio do substrato ao aceptor, isto é, oxigênio. Facilita a oxidação das ligações CN e CO que são reduzidas a peróxido de hidrogênio. Exemplos – Xantina oxidase, Citocromo P450 oxidase, polifenol oxidase.
Redutase
Esta enzima catalisa a reação de redução não reversível. Também atua como uma enzima desidrogenase. Exemplo – Nitrato redutase. É uma enzima importante para a assimilação de nitrogênio.
Peroxidase
Esta enzima também pertence ao grupo das oxidorredutases. Facilita a oxidação do substrato pelo envolvimento do peróxido de hidrogênio e libera moléculas de água e oxigênio. A maioria deles contém uma proteína heme férrica no sítio catalítico. Essas enzimas atuam principalmente como antioxidantes. Exemplo – peroxidase de manganês, peroxidase de glutationa.
Oxigenase
Esta enzima catalisa a reação de oxidação. Nesta reação de oxidação, o substrato é oxidado por um átomo de oxigênio que é obtido a partir do oxigênio molecular. Exemplo – Triptofano pirrolase, tirosinase.
Metiltransferase
Este grupo envolve enzimas que transferem grupos metil da S-adenosilmetionina (SAM) para os substratos. Por exemplo – DNA metiltransferases transferem grupos metil para citosinas.
Aciltransferase
Esta enzima catalisa a transferência do grupo acil. Exemplo – Carnitina aciltransferases.
Glicosiltransferase
Esta enzima facilita a transferência de porções de sacarídeos para proteínas resíduos principalmente tirosina, serina ou treonina. São transmembrana proteínas aderidas às membranas do aparelho de Golgi.
Transaminase
Esta enzima catalisa a reação de troca entre um grupo amino e um grupo alfa-ceto. Requer uma coenzima piridoxal fosfato para sua reação.
Fosfotransferase
Esta enzima é responsável pela reação de fosforilação reversível (adição do grupo fosfato). Ele transfere o grupo fosforil para grupos hidroxila, carboxi e nitrogenase. Os aminoácidos que são fosforilados são serina, tirosina e treonina.
A enzima fosforilase catalisa a adição do grupo fosfato inorgânico ao substrato.
Transferase de enxofre
Essas enzimas transferases estão envolvidas na transferência de grupos contendo enxofre. Exemplo – Tiossulfato sulfurtransferase é uma enzima mitocondrial que converte cianeto em tiocianato. Os substratos desta enzima são cianeto e tiossulfato e os produtos são sulfito e tiocianato.
Nuclease
Essa enzima é capaz de clivar as ligações fosfodiéster presentes nos nucleotídeos. Ele cria um corte simples ou corte duplo. Dependendo do seu local de clivagem, pode ser dividido em endo e exonuclease. Essas enzimas são amplamente utilizadas em biotecnologia.
Glicosilase
Este é um tipo de hidrolase enzima envolvida na hidrólise de ligações glicosídicas presentes entre porções glicosil. Pode ser de dois tipos, dependendo do local de ação, ou seja, O- ou S-glicosídeos ou N-glicosídeos.
Peptidase
A peptidase ou protease sofre proteólise, quebrando as ligações peptídicas presentes nas cadeias polipeptídicas, resultando em polipeptídeos ou aminoácidos menores. Pode ser sete tipos, como proteases de serina, proteases de cisteína, proteases de treonina, proteases aspárticas, proteases glutâmicas, metaloproteases e liases de peptídeo asparagina.
Liase
As liases facilitam a reação de eliminação ou substituição junto com a oxidação. Ele cliva as ligações CO, CC, CN, CS e PO. Principalmente essas enzimas estão presentes como membrana periférica proteínas ou como transmembrana proteínas.
isomerase
Facilita as mudanças estruturais ou geométricas intramoleculares de um isômero para outro isômero. As moléculas são chamadas de isômeros estruturais ou estereoisômeros.
epimerase
Esta enzima é um tipo de enzima isomerase. Catalisa a inversão estereoquímica em torno de uma carbono em um substrato contendo mais de um centro de assimetria. Tais moléculas são chamadas de epímeros. Epímero é um par de diastereômeros.
Racemase
Em contraste, as racemases facilitam a inversão em torno de um carbono assimétrico em um substrato com um centro de assimetria. Exemplo – metil malonil-CoA epimerase.
Mutase
Este é um tipo de enzima isomerase que acelera a interconversão. Nesta reação, os grupos funcionais são deslocados de uma posição para outra. Exemplo – bifosfoglicerato mutase, fosfoglicerato mutase.
Ligase
Esta enzima ajuda a unir moléculas ou grandes porções criando novas ligações. O mais comum exemplo é a DNA ligase. Ele liga várias ligações, como CO, CS, CN, CC e também ligações metálicas de nitrogênio. Estas permanecem como proteínas periféricas ou transmembranares.
Quinase
Este é um tipo de enzima fosfotransferase onde transfere o grupo fosforil do ATP para um substrato.
Descarboxilase
Esta enzima é responsável pela adição ou remoção do grupo carboxila. Exemplos são glutamato descarboxilase, histidina descarboxilase, ornitina descarboxilase, fosfoenolpiruvato carboxilase e piruvato descarboxilase.
O que é uma enzima proteica?
As vias metabólicas são exclusivamente dependentes dessas enzimas proteicas.
As enzimas são moléculas proteicas. Essas biomoléculas aceleram a taxa de reação, minimizando a energia de ativação intermediária. A maioria das enzimas está presente como proteínas periféricas da membrana ou como proteínas transmembranares. As enzimas geralmente requerem uma coenzima ou cofator para sua atividade catalítica.
A coenzima é uma pequena molécula orgânica facilita a transferência de átomos como NAD, NADPH, FAD, FMN, flavina e ATP. Essas enzimas podem ser amplamente classificadas em seis grupos. (i) Oxidorredutase (ii) Transferase (iii) Hidrolases (iv) Liases (v) Isomerases e (vi) Ligases
Estrutura enzimática da proteína
Principalmente estes são proteínas globulares.
As enzimas contêm cadeias lineares de aminoácidos com ligações dissulfeto que dão origem a uma estrutura tridimensional, estrutura globular. A enzima o tamanho varia de alguns resíduos de aminoácidos a mais de 2500 resíduos. No entanto, uma porção menor desta estrutura globular está envolvida na atividade catalítica.
Tem sites de ligação Que é específico para uma substrato, cofator ou coenzima em particular. Os sítios catalíticos e de ligação juntos formam o sites ativos de uma enzima.
Conclusão
As enzimas são proteínas globulares presentes nas células como proteínas periféricas da membrana ou proteínas transmembranares. Juntamente com várias coenzimas e cofatores que facilitam várias reações bioquímicas, como reações de oxidação-redução, eliminação, substituição e reações de inversão.
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Sou estudante de doutorado do CSIR-CIMAP, Lucknow. Dedico-me ao campo da metabolômica vegetal e da ciência ambiental. Concluí minha pós-graduação na Universidade de Calcutá com especialização em Biologia Molecular de Plantas e Nanotecnologia. Sou um leitor fervoroso e desenvolvo incessantemente conceitos em todos os nichos das ciências biológicas. Publiquei artigos de pesquisa em revistas especializadas da Elsevier e Springer. Além dos interesses acadêmicos, também sou apaixonado por coisas criativas como fotografia e aprender novos idiomas.
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