O que é ligação dissulfeto: formação, tipos, funções

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A ligação dissulfeto é principalmente uma ligação covalente entre os resíduos da cadeia lateral na mesma proteína ou pode ser uma proteína diferente.

Além da ligação peptídica, a ligação dissulfeto é um tipo diferente de ligação covalente, está presente na molécula de proteína. Essa ligação é formada devido à oxidação do grupo sulfiidril ou tiol (grupo SH) proveniente do resíduo de cisteína (aminoácido não essencial). Ligação dissulfeto expressa como RSSR1 e também conhecido como ligação SS.

Neste artigo ” o que é uma ligação dissulfeto “diferentes fatos da ligação dissulfeto, como procedimento de formação, tipos e funções da ligação dissulfeto são descritos brevemente.

Como as ligações dissulfeto são formadas?

O procedimento de formação da ligação dissulfureto é descrito neste ponto.

A ligação dissulfeto é um tipo de ligação covalente na qual dois grupos tiol (grupo SH) gerados a partir de dois resíduos de cisteína estão envolvidos na formação dessa ligação. S- ânion proveniente de uma cisteína atua como um nucleófilo e ataca o outro resíduo da cadeia lateral de cisteína a partir da ligação dissulfeto.

A reação de formação de uma ligação dissulfeto é

R-SH + R1-SH + (1/2) O2  ⇌ RSS1 + H2O

A formação da ligação dissulfeto envolve a transferência de dois elétrons e esta transferência ocorre do grupo sulfidrila reduzido (SH) do resíduo de cisteína para a forma oxidada de cistina (SS).

Para saber mais siga: Ligação Peptídica vs Ligação Fosfodiéster: Análise Comparativa e Fatos

Tipo de ligação dissulfeto

A ligação dissulfeto é uma ligação covalente química presente na estrutura terciária da proteína. É um dos tipos importantes de ligação como ligação peptídica, ligação de hidrogênio interação ponte salina presente na proteína.

Ligação dissulfeto na proteína

Com a ligação peptídica, a ligação dissulfeto também é uma ligação muito essencial em peptídeos ou proteínas. É uma ligação mais forte do que as outras ligações contribuem na estrutura terciária da proteína.

Dissulfeto ligação está presente em quase todos os tipos de proteína extracelular (usada em sistemas de estrutura celular). Essa ligação é um dos componentes integrais da estrutura secundária e terciária da proteína (a ligação peptídica é o bloco de construção da estrutura primária).

A ligação dissulfeto geralmente consiste em duas partes, uma é parte polar ou parte hidrofílica e outra é parte não polar ou parte hidrofóbica. Entre essas duas partes, a parte hidrofóbica é orientada para a superfície interna da proteína, enquanto a parte hidrofílica é direcionada para a superfície externa da ligação. Esta orientação da parte polar ou hidrofílica ajuda a formar a ligação entre dois aminoácidos resíduo.

A energia média de dissociação da ligação dissulfeto é de aproximadamente 50 kcal/mol e o comprimento da ligação SS é de aproximadamente 2 angstorm. A ligação dissulfeto é uma ligação muito forte e de alcance muito curto.

o que é uma ligação dissulfeto
Ligação dissulfeto em proteínas.
Crédito da imagem: Wikimedia Commons

Para saber mais siga: 15 Exemplos de ligações covalentes coordenadas: informações e fatos detalhados

Função de ligação dissulfeto

Função de ligação dissulfeto na determinação da estrutura de proteína é generalizada.

A principal atividade da ligação dissulfeto é fornecer estabilização à estrutura 3D da proteína e exibir um procedimento redox fisiologicamente apropriado. A ligação dissulfeto é uma parte essencial no enovelamento e estabilidade das proteínas. A estrutura terciária da proteína é estabilizada pela interação dissulfeto.

A ligação dissulfeto governa o processo biológico básico em um organismo vivo. O processo de transferência de elétrons (dois elétrons são transferidos de cisteína para cistina) é acelerado por enzimas, tirodoxina. O dissulfeto máximo é formado intramolecularmente, em alguns casos especiais esta ligação pode ser formada entre dois resíduos de cisteína vicinais e conduz a única ligação covalente natural na formação do polipeptídeo.

 A clivagem da ligação dissulfeto na proteína pode causar o colapso da conformação de vários processos biológicos e a falha na formação da ligação dissulfeto adequadamente pode ser o motivo de distúrbios graves, pois as moléculas de proteína formam agregados e resultam na morte celular.

Para saber mais verifique: O HBr é iônico ou covalente: por quê? Como, Características e Fatos Detalhados

As ligações dissulfeto podem ser quebradas por oxidação

A ligação dissulfeto pode ser quebrada pelo processo de oxidação-redução e pela adição de agentes oxidantes e redutores. O mais utilizado agentes redutores para evitar a oxidação é a ligação dissulfeto é β-mercaptoetanol conhecido como BME e ditiotritol (DTT).

O procedimento de oxidação-redução em proteínas é realizado por via in vitro e é uma reação de troca entre tiol a dissulfeto. A ligação dissulfeto é geralmente formada pela oxidação do grupo tiol (SH) presente no

As ligações dissulfeto são facilmente oxidadas por vários tipos de oxidantes e as constantes de velocidade são bastante altas (105-107 M-1 S-1). O intermediário que se forma no meio reacional são os tiossulfinatos [RSS(=O)R.]. Este intermediário sofre oxidação adicional e ao final da oxidação ocorre a clivagem da ligação dissulfeto.

A ligação dissulfeto pode ser quebrada pelo calor

A ligação dissulfeto não pode ser quebrada pela aplicação de energia térmica. O calor desnatura principalmente a proteína (as proteínas se desdobram a partir da estrutura dobrada).

A quebra da ligação dissulfeto é basicamente um processo irreversível. A quebra da ligação dissulfeto causa a desnaturação da proteína na temperatura de fusão (na qual a proteína desnatura). Isto é feito através da reação de troca dissulfeto-tiol.

Na presença de MTS (metanotiossulfonato) o calor induzido  reação de troca do dissulfeto para o tiol é impedido e o poder de resistência ao calor da proteína é melhorado.

A energia térmica rompe a ligação de hidrogênio e as interações hidrofóbicas não polares na proteína. A aplicação de calor aumenta a energia interna, bem como a energia cinética dentro das moléculas. Assim as moléculas começam a vibrar rapidamente e as ligações fracas presentes no grupo de moléculas são quebradas.

A ligação dissulfeto é formada pela interação hidrofóbica e hidrofílica. Devido à absorção de calor, as ligações de hidrogênio e as interações hidrofóbicas são interrompidas e, como resultado, ocorre a quebra da ligação de hidrogênio.

A energia de dissociação da ligação de hidrogênio é de aproximadamente 12-30 quilojoule/mol e para a ligação dissulfeto é quase 251 KJ/mol. Assim, a clivagem da ligação dissulfeto não ocorre pela aplicação de energia térmica normal.

As proteínas globulares existem basicamente na condição de equilíbrio entre os estados dobrados e desdobrados. Em condições normais, o estado dobrado é mais favorecido. A aplicação de energia térmica é quase igual à temperatura de fusão (Tm), a proteína começa a se desdobrar, ou seja, a desnaturação da proteína está ocorrendo.

Para saber mais acesse: Ligação Peptídica vs Ligação Dissulfeto: Análise Comparativa e Fatos

A ligação dissulfeto pode ser quebrada pela água

Muito precisamente, pode-se prever que a ligação dissulfeto não pode ser quebrada pela água.

As ligações dissulfeto são ligações covalentes químicas muito fortes e sua energia de dissociação de ligação também é bastante alta em comparação com outras ligações covalentes semelhantes. Dá estabilização à estrutura terciária da proteína. Não é possível quebrar uma ligação dissulfeto pela adição de água.

Se qualquer solução aquosa alcalina tomar parte na reação com ligação dissulfeto, os íons hidróxido (OH-) ataca a ligação dissulfeto e formará uma nova ligação com um dos átomos de enxofre dos dois átomos de enxofre formados pela ligação dissulfeto. Como resultado, a ligação dissulfeto será clivada.

A reação acima é conhecida como hidrólise alcalina de ligação dissulfeto.

Perguntas Mais Frequentes (FAQ)

Algumas perguntas frequentes sobre a ligação dissulfeto são respondidas abaixo.

Como a formação da ligação dissulfeto pode ser evitada?

Resposta: O pH da amostra deve ser baixo (igual ou abaixo de pH 3-4). Em pH baixo, os grupos tiol (SH) são protonados e não podem participar da reação de formação da ligação.

Como as ligações dissulfeto afetam a estabilidade das proteínas?

Resposta: As ligações dissulfeto reduzem a entropia na molécula de proteína em seu estado desnaturado.

As ligações dissulfeto se formam espontaneamente?

Resposta: Sim, as ligações dissulfeto podem ser formadas em um processo espontâneo pelo oxigênio molecular.

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